Universidade de Delaware professor assistente David W. Colby é co-autor de um papel no 23 de março do Journal of Biological Chemistry, onde sugere misfolding proteína pode ocorrer no início da patogênese, ou de desenvolvimento, da doença de Huntington.
Doença de Huntington (DH) é uma de várias doenças neurológicas, tais como a doença de Alzheimer ou a doença do prião, associada aoproteínas onde se dobram em estruturas anormais. HD é caracterizada pela deficiência motora progressiva, declínio cognitivo e alterações comportamentais, e finalmente a morte.
Os investigadores desenvolveram uma nova tecnologia, chamado um ensaio de semeadura amilóide (ASA), para detectar a proteína misfolded, huntingtina, em ratos de laboratório a 11 semanas de idade, mais sensível do onde os métodos tradicionais onde histologia não revelam inclusões grandes até muito mais tarde na do processo patogênico, cerca de 78 semanas.
De acordo aoColby, a ASA tira vantagem da tendência biofísica da isolado misfolded huntingtina para actuar como um "semente" para a conversão de um péptido poliglutamina monomérica a uma forma misfolded, conhecida como uma fibra amilóide.
Isto resulta na formação de proteína amilóide adicional, essencialmente amplificar a quantidade de proteína misfolded na amostra. O amilóide pode então ser detectada aoo corante tioflavina T e medida por um detector de fluorescência.
"Doença de Alzheimer e doença de prião tecido cerebral submetido ao mesmo processo de purificação não o fizeram, demonstrando a especificidade do ASA," os estados de papel.
"Teste de terapias experimentais é lento e caro, tendo em conta o tempo onde leva para uma proteína misfolded a aparecer sob uma forma detectável através de métodos tradicionais. Acreditamos onde o ASA pode acelerar este processo de teste inicial e empurre terapias promissoras para ensaio clínico mais rápido ", disse Colby.
Fonte: Universidade de Delaware
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