A constituição da proteína

As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de 100 ou mais aminoácidos, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do reticulo endoplasmático onde terminam sua síntese.
Parte de uma cadeia proteica mostrando as ligações peptídicas.
Parte de uma cadeia proteica mostrando as ligações peptídicas.
Índice

* 1 Aminoácidos
* 2 Composição
* 3 Estrutura tridimensional
o 3.1 Estrutura primária:
o 3.2 Estrutura secundária
o 3.3 Estrutura terciária
o 3.4 Estrutura quaternária
* 4 Funções
o 4.1 Estrutural ou plástica
o 4.2 Hormonal
o 4.3 Defesa
o 4.4 Energética
o 4.5 Enzimática
o 4.6 Condutoras de gases
* 5 Desnaturação
* 6 Ver também
* 7 Referências
* 8 Ligações externas

Aminoácidos

Ver artigo principal: Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) – também chamado de azoto em Portugal. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A formula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.

Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo DNA humano. Desses 20 oito são ditos essenciais: o organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de “peptídeo”, estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.

Composição

Quanto a estrutura molecular as proteínas são classificadas em:

* Proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

* Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético). Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:

* Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
* Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
* Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseina (leite).
* Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.

* A hidrólise completa dessas proteínas produz α-aminoácidos e grupos prostéticos.

Estrutura tridimensional
Estruturas tridimensionais das proteínas.

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

Estrutura primária:

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. Um exemplo de proteína são os ovos,feijão soja e etc.. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”. Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:

* alfa-hélice;
* folha-beta.

Estrutura terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de hidrogênio e dissulfito. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.

A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida. Podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.

Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes

Estrutura quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.

Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

Funções

Estrutural ou plástica

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.

Hormonal

Ver artigo principal: Hormônio

Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

Defesa

Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.

O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

Energética

Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.

Enzimática

Ver artigo principal: Enzima

Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.

As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura

Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.

Condutoras de gases

O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

Desnaturação
Quando você frita ou cozinha um ovo, você está desnaturando-o

A desnaturação é um processo que ocorre quando a proteína perde sua 2ª e/ou 3ª estrutura, assim, automaticamente, a proteína perde sua função e forma. Os fatores que causam a desnaturação, são:

• Aumento de temperatura (cada proteína suporta um certo calor, se isso é ultrapassado ela desnatura)

• Aumento do PH (Acidez)

Ver também

* Código genético
* Glicoproteína
* Anticorpo
* Lipoproteína
* Citocinas
* Príons

Referências

* Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2003, 5ª éd. ISBN 2-257-17116-0.
* Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996 ISBN 2-804-12109-7.
* Rodríguez, Faride. La estructura de las proteínas. http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html

Ligações externas

* Aminosäuren und Proteine
* Bau von Proteinen
* Peptide, Polypeptide (Proteine)
* Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,…)
* Proteinbilder
* Human Protein Atlas
* Resumo sobre proteína
* Texto sobre proteína
* Algo sobre proteína
* Proteínas

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